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现代动物生物化学复习题

发布时间:2024-11-21   来源:未知    
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一、名词解释

1、寡聚蛋白质:含有多个亚基的蛋白质称为寡聚蛋白。

2、蛋白质基序:蛋白空间结构中存在某些立体形状或拓朴结构类似的局部区域,称为基序。

3、分子伴侣:是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象,并能通过结合和释放,促进新生多肽链的折叠、多聚体的装配及蛋白质跨膜运输的一类蛋白质。

4、分子病:指由于基因的突变引起蛋白质分子结构的改变而导致的疾病。5、分子识别:是指蛋白质与蛋白质、核酸、脂等分子间的特异性辨认,对机体完成许多生理过程至关重要。

6、糖蛋白:是带有分枝的寡糖与多肽链以共价连接形成的一类结合蛋白。7、别构酶:当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后,酶分子的构象发生改变,使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程,这类酶称为别构酶。

8、修饰调节酶:酶蛋白肽链上某些残基在另一种酶的催化下发生可逆共价修饰,从而引起酶活性改变,这类酶称为修饰调节酶。

9、巴斯德效应:生物细胞和组织中,有氧条件下抑制糖的酵解,这种现象称为巴斯德效应。

10、葡萄糖敏感操纵子:一些控制糖(如乳糖、半乳糖、阿拉伯糖和麦芽糖等)分解代谢的操纵子,当培养基含有葡萄糖时,会阻止这些操纵子的功能,这样的操纵子称为葡萄糖敏感操纵子。

11、核酶:具有酶活性的RNA分子,主要功能是催化RNA前体剪接或剪切反应。

12、抗体酶:是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力的结合产物,本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白(IgG),在可变区赋予了酶的属性,所以也称为催化性抗体。

13、顺式作用元件:指存在于DNA分子上的一些与基因转录调控有关的特殊序列。

14、反式作用因子:指一些与基因表达调控有关的蛋白质因子。 15、可变剪接:在不同的组织或不同的发育阶段,剪接有时包括某些外显子,有时不包括某些外显子,这种剪接方式称为可变剪接。

16、反式剪接:发生在两个RNA分子之间的剪接方式称为反式剪接。 17、同源异形蛋白质:来自一个基因的mRNA前体选择性剪接产生多种mRNA,翻译出不同的蛋白质,或形成一组相似的蛋白质家簇,称为同源异形蛋白质。 18、细胞信号转导:是指细胞外因子通过与受体(膜受体或核受体)结合,引发细胞内的一系列生物化学反应以及蛋白间相互作用,直至细胞生理反应所需基因开始表达、各种生物学效应形成的过程。

19、第二信使: 在细胞信号转导过程中,增强、分化配体和受体结合后产生的信息,引起细胞反应的小分子物质。

20、配体:能与受体专一性结合,引起细胞反应的分子称为配体。 二、简答题:

1、简述球状蛋白质分子的一般特征。

答:①球状蛋白的多肽借助各种结构单元和超二级结构折叠成紧密的球状构象;②球状蛋白分子中的非极性侧链一般存在于分子内部的疏水区,极性侧链位于分子表面,形成亲水区;③球状蛋白分子表面有内陷的疏水性空穴;④同类球状蛋白分子具有基本相同的三级结构特征,不同种类的球状蛋白则具有不同的三级结构特征。

2、简述疯牛病发生的分子机制。答:①朊病毒蛋白有两种构象:细胞型(正常型PrPc)和瘙痒型(致病型PrPsc)。两者的主要区别在于其空间构象上的差异。PrPc仅存在a螺旋,而PrPsc有多个β折叠存在,后者溶解度低,且抗蛋白酶解;②PrPsc可胁迫PrPc转化为PrPsc,实现自我复制,并产生病理效应;③基因突变可导致细胞型PrPc中的α螺旋结构不稳定,至一定量时产生自发性转化,β片层增加,最终变为PrPsc型,并通过多米诺效应倍增致病。 3、简述调节酶活性的两种主要方式及调节特点。

答:①对已有酶的调节。别构调节(正向和负向效应分子结合)和可逆共价修饰(磷酸化、乙酰化和甲基化)。②对酶合成与降解的调节。酶基因转录和翻译的调控,酶定向转运和定向降解的调控。

4、简述酶化学修饰的概念及种类,何种化学修饰最为常见?答:酶蛋白肽链上某些残基在另一种酶的催化下发生可逆共价修饰,从而引起酶活性改变的过程,称为酶的化学修饰。酶的化学修饰包括: ①磷酸化与脱磷酸化;②甲基化与脱甲基化;③乙酰化与脱乙酰化;④腺苷酰化与脱腺苷酰化;⑤尿苷酰化与脱尿苷酰化;⑥-SH与-S-S-互变。 5、什么是单顺反子和多顺反子?其转录产物有什么不同?

1

答:DNA片段经转录后合成的RNA中,只含一个基因的遗传信息,这样的DNA片段称为单顺反子。含有几个基因的遗传信息,这样的DNA片段称为多顺反子。单顺反子的产物为一个蛋白质,多顺反子的产物为两个或多个蛋白质。

6、简述真核生物基因表达的基本调控环节。答:① 基因结构的活化;② 转录起始;③ 转录过程;④ 胞浆转运;⑤ mRNA翻译。 7、简述真核基因转录因子活性的主要调控方式。

答:① 合成转录因子;② 修饰: 磷酸化与去磷酸化;③ 结合配基;④ 切割释放出转录因子;⑤ 抑制剂释放;⑥ 与不同伴侣形成二聚体。 8、简述可变剪接的概念及意义。

答:按不同方式对mRNA进行的剪接称为可变剪接。来自一个基因的mRNA前体选择性剪接产生多种mRNA,翻译出不同的蛋白质,这种现象很经济,减少了所需基因的数目。

9、简要比较三种细胞膜受体的内源性配体、结构和功能。

10、简述环核苷酸磷酸二酯酶(PDE)在细胞信号转导中的功能。

答:PDE水解细胞内第二信使物质cAMP和cGMP,生成无活性的5’-磷酸代谢物。其在细胞信号转导中的功能有:①调控细胞内环核苷酸水平。②实现细胞信使的交互作用。③外界刺激的效应器。 三、问答题

1、何谓分子识别?动物生理过程有哪些重要的分子识别?

答:分子识别是指蛋白质与蛋白质、核酸、脂等分子间的特异性辨认,对机体完成许多生理过程至关重要。重要的分子识别包括:①抗原与抗体的特异性结合;②酶与底物的特异性结合;③激素与受体的特异性结合;④基因表达调控过程中的分子识别。

2、调节基因转录的蛋白质因子分为几大类?这些蛋白质因子与DNA结合有哪些特点?答:与DNA结合并调节基因转录的蛋白因子分为两类:①结合在TATA盒附近核苷酸序列上的蛋白因子,称转录因子。如:TFⅡA、TFⅡB。②结合在上游特异核苷酸序列上的蛋白因子,称转录调控因子。包括:核转录因子(SP1)、活化蛋白(AP-1、AP-2)、八聚体转录因子(Oct-1、Oct-2)、cAMP反应元件结合蛋白(CREB)。

蛋白因子与DNA结合的特点:①蛋白因子结合特异DNA常以二聚体形式。可为同源二聚体如阻抑蛋白、cAMP受体蛋白(CRP)、含亮氨酸拉链的转录因子(B-ZIP)、碱性螺旋-环-螺旋蛋白( B-HLH)等;也可为异源二聚体,如Fos/Jun。②蛋白因子与DNA结合的结构域有多种类型。主要有α螺旋、反平行β折叠、伸展肽段等。研究较多的是α螺旋,称为识别螺旋,存在于HTH、锌指等结构中。③识别螺旋只有几圈,其氨基酸残基大致分为3类。与DNA碱基接触的残基主要为极性氨基酸,也有酸性和碱性氨基酸;与DNA主链磷酸接触的大多是碱性氨基酸;与其它部位接触的主要为非极性氨基酸残基。识别螺旋有1、2或是圈不等。④DNA上的结合位点只有几个碱基对。蛋白质与DNA相互作用时,蛋白质结构变化不大,诱导DNA构象发生弯曲等变化。⑤蛋白质和DNA的相互作用主要是蛋白质中的基团和DNA中的碱基形成专一性的氢键及其与胸腺嘧啶的甲基间的疏水作用,即“直接读出”,DNA的构象变化占很少比例。

3、何谓抗体酶?抗体酶制备主要有哪些方法?

答:抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力的结合产物,本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白(IgG),在可变区赋予了酶的属性,所以也称为催化性抗体。 抗体酶制备主要方法有:①免疫诱导法:经体内免疫后再进行细胞融合的方法。采用杂交瘤技术。常用方

法:首先选择或合成与过渡态立体结构相似的模似物作为半抗原,偶

联适当的载体后免疫动物。取免疫动物的脾细胞与骨髓肿瘤细胞进行杂交,杂交细胞分泌单克隆抗体,经筛选和纯化得抗体酶。②免疫拷贝法:用酶作为抗原免疫动物,得到抗酶的抗体。将此抗体免疫动物并进行单克隆化,获得单克隆的抗抗体。对抗体进行筛选,获得具有原来酶活性的抗体酶。③化学修饰法:把人工合成的或天然存在的催化基团引入到抗体的抗原结合部位,直接获得催化抗体。④人工构建法:用基因工程和蛋白质工程技术进行人工定向构建。基础:充分了解抗体酶分子立体构象和基因组结构。手段:a.采用基因定点突变和插入突变技术,在基因水平将催化基团引入抗体分子的抗原结合部位。将DNA重组体转化入大肠杆菌中进行表达,获得高效率的催化抗体。b.从生成催化抗体的细胞中提取mRNA,反转录后再利用基因工程进行高效表达。⑤自身催化抗体:已发现了多种催化水解反应的自身抗体,包括:a.水解VIP(血管活性肠肽)的自身抗体(支气管哮喘病人血清);b.切割DNA的自身抗体(系统红斑狼疮病人血清);c.具有乙酰胆碱酯酶活性的抗独特型抗体;d.抗甲状腺球蛋白自身抗体(桥本氏病人体内)。其它方法:抗体基因组合文库法、多克隆抗体法、共价抗原免疫法等。 4、什么是反义RNA?举例说明其调控机制。答:反义RNA是以DNA编码链为模板转录出的RNA,是与目的RNA序列互补的RNA片段。 调控的实例:编码大肠杆菌外膜蛋白的两个基因ompC和ompF的调控。细菌细胞通过关闭ompF蛋白的合成,并激活ompC蛋白的合成,以应答高渗透压培养环境。合成的反义RNA引起ompF关闭。此反义RNA是micF基因的转录产物,与ompF mRNA的5’端部分序列互补。ompF mRNA翻译起始序列在此双链区,阻断了该序列的翻译。

5、作为信息载体的配体分为哪几种?各种配体的作用方式如何? 答:信息载体的配体分为3种:① 疏水性配体:如类固醇激素、甲状腺素等,能直接穿过靶细胞膜,激活胞内受体蛋白。② 水溶性配体:如神经递质、自体活性物质、神经肽等,不能直接跨过细胞膜,与膜上的通道偶联受体或G蛋白偶联受体或蛋白激酶偶联受体结合,引起胞内信号物质的产生。③ 气体性配体:如一氧化氮,直接扩散方式透过靶细胞膜,激活胞内酶。

6、论述G蛋白的结构与作用模式。答:G蛋白是由α、β和γ三个亚基组成的多聚体(异三聚体),其中α亚基是功能亚基,不同的α亚基组成不同的G蛋白。α亚基上具有GTP或GDP的结合位点以及受体结合位点,并具有潜在的GTP酶的活性。β和γ亚基在大多数G蛋白是相同的。 作用模式:G蛋白信息转导模式是一个循环过程。G蛋白在被激活前是以三聚体中的α亚基与GDP结合的方式存在,此时它无活性。一旦配体与相应受体结合后GDP就解离,G蛋白构象改变,GTP就

2+

可与这一空着的鸟苷酸结合位点结合形成αβγ-GTP,然后在Mg参与下,α亚基便被激活,随后G蛋白就分解成有活性的α-GTP和βγ二聚体。游离的α-GTP和βγ二聚体参与调节相应的效应酶或离子通道。随后α亚基就发挥GTP酶的作用,使与之连接的GTP水解为GDP,重新形成对βγ二聚体高亲和力的α-GDP的复合物,于是发生α-GDP和βγ二聚体聚生成三聚体而失活,完成一个信号转导循环。 7、论述肌醇磷脂信号转导系统的通路和特点。 答:肌醇磷脂信号转导系统的通路:配体通过G蛋白偶联的受体经Gqa亚基活化磷脂酶Cβ,或者通过膜受体酪氨酸蛋白激酶(TPK)活化磷脂酶Cγ。两种磷脂酶使质膜PIP2降解为IP3及DG。IP3使细胞内质网内

2+2+2+

贮存的Ca以及细胞外Ca进入细胞内,使胞浆内Ca浓度升高; DG

2+

单独或与Ca一起,活化质膜上PKC,启动细胞效应。两个信使沿两个独立通路进行信号转导,故称为“双信使系统”或“分叉信号通路”。 8、试述受体酪氨酸蛋白激酶启动的主要信息通路。

答:①PLC-γ通路:水解质膜上PIP2产生DG和IP3,触发肌醇磷脂信号系统。②PI-3K通路:使磷脂酰肌醇(PI)中肌醇环上羧基磷酸化,催化PI、PI-4P、PI-4,5P2生成PI-3P、PI-3,4P2和PI-3,4,5P3(PIP3)。③Ras-MAPK(Ras-Raf)通路:RTK激活Ras蛋白,活化的Ras激活Raf-l,Raf-1激活MEK,MEK激活MAPK,MAPK可使核内转录子,如fos和jun磷酸化而调节其活性,影响基因表达。④Src家族成员的活化: RTK可以活化Src家族中的Yes、Fgr等,活化的Yes和Fgr激活Raf-l(丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶),通过MAPK影响基因的表达。 9、论述核内受体超家族的分类和主要的结构域。

答:核内受体超家族由三类受体组成:①类固醇激素受体:包括糖皮质激素受体(GR)、盐皮质激素受体(MR)、孕激素受体(CPR)、雄激素受体(AR)、雌激素受体(ER)、维生素D3受体(VDR);②甲状腺素受体(TR):α和β两型;③视黄酸受体(RAR):α、β、γ三型。 核内受体三个基本的结构域: N端(A/B)是调节区,中央C区是DNA结合域,C端

2

E区是激素结合域。A/B区:参与顺式作用元件的反式调节; C区:特异地结合DNA; D区:与受体在核内的稳定及核转位有关; E区:与配体结合。与热休克蛋白(Hsp70/90)结合、受体二聚化、转录激活等有关。 10、论述核内受体超家族基因转录调控的基本过程。

答:①受体的活化及核转位:受体未与激素结合之前,处于Hsp蛋白结合状态(非活化状态)。受体蛋白-Hsp复合物与激素结合,构象改变,Hsp解离,受体二聚化与磷酸化,进入细胞核内(部分受体存在于核内,如VDR、RAR)。甾体激素受体二聚体化后,才能与细胞核DNA结合,并调控基因的表达。激素与受体分离后,受体脱磷酸化进入再循环。②受体对靶基因的转录调节:二聚体化的受体与靶基因DNA上受体结合位点结合,然后通过稳定或干扰转录因子的结合,调节靶基因的表达。 补充:

1、守恒残基:同源蛋白质某些位置上的氨基酸残基在生物进化过程中始终保持不变,对生物功能起关键的作用。

2、可变残基:同源蛋白质某些位置上的氨基酸残基有很大变化,其变换不影响生物学功能。

3、同源蛋白质:不同种类生物的序列与功能相似的蛋白质称为同源蛋白质。

4、错义突变:由于碱基突变使某一氨基酸的密码子变成另一氨基酸的密码子,也称点突变。

5、无义突变:由于碱基突变使某一氨基酸的密码子变为终止密码(无义密码子),多肽链合成提前终止。

6、移码突变:基因中碱基缺失或插入,引起这一位置以后的一系列或部分编码发生移位错误。

7、蛋白质的超二级结构:蛋白质中由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起,形成在空间上可彼此区别的结构单位。常见的有αα、βXβ、βαβ、βββ等。

8、结构域:在蛋白质结构中,一条多肽链上常常存在一些紧密的、相对独立的区域称为结构域。

9、亚基:相对分子质量较大的球状蛋白分子往往是由两条或多条肽链通过非共价链连接形成,每条链都有独立的三级结构,称为亚基。 10、同工酶:由不同亚基组装的蛋白质分子,可出现多种亚基组合形式。如乳酸脱氢酶是由H和M亚基组装成的四聚体,具有H4、H3M1、H2M2、H1M3和M4五种形式,称为同工酶。

11、蛋白质分子的缔合:蛋白质分子在各种层次结合,成为复杂的、更具功能的分子结构,这种现象称为蛋白质分子的缔合。

12、分子的自装配:某些病毒或细胞器解离成蛋白质和核酸后,解离的组分在体外生理条件下能自动装配成具有功能的病毒或细胞器,这种现象称为分子的自装配。

13、转录因子:结合在TATA盒附近核苷酸序列上的蛋白因子称为转录因子。如:TFⅡA、TFⅡB。

14、转录调控因子:结合在DNA上游特异核苷酸序列上的蛋白因子,称转录调控因子。包括:核转录因子(SP1)、活化蛋白(AP-1、AP-2)、八聚体转录因子(Oct-1、Oct-2)、cAMP反应元件结合蛋白(CREB)。 15、蛋白质变性:是指蛋白质分子受到物理或化学因素作用后,天然构象发生变化,生物活性丧失,某些理化性质发生改变的过程。

16、蛋白质复性:是指无活性的变性蛋白质,在适当的条件下重新折叠成有活性的天然构象。

17、变构现象:蛋白质分子在发挥功能时,由于分子间的相互作用,可导致蛋白质分子构象发生变化。

18、糖肽键:糖链和肽链的连接键,由糖的半缩醛羟基与肽链氨基酸残基上的羟基或酰胺基脱水形成。分为N-和O-糖苷键两大类。

19、别构效应:调节物与酶分子中的别构部位非共价结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶分子与底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度和代谢过程,这种效应称为别构效应。 20、基因表达:遗传信息从基因的核酸序列传递到RNA的核苷酸序列或者氨基酸的过程,称基因表达。

21、持家基因:组成性基因表达产物通常是对生命过程必需的或必不可少的,且较少受环境因素的影响。该类基因通常被称为持家基因。22、受体:是存在于细胞膜或细胞内的生物大分子,只能识别特异性配体,并将信息转导到细胞膜或细胞核内,启动特定的生物反应。 23、癌基因:一类编码关键性调控蛋白的正常细胞基因,其主要功能是调节细胞的增殖与分化。包括:src、ras、myc。

24、病毒癌基因:是一类存在于肿瘤病毒中能使靶细胞发生恶性转化

的基因。25、细胞癌基因:存在于正常细胞基因组中的癌基因。又称原癌基因。包括src家族、ras家族、myc家族、sis家族、myb家族。 26、协同转运:一种物质的跨膜转运过程中伴随有另一种物质的转运称为协同转运。

1、调控蛋白的结构域有哪几种?答:转录调控蛋白与DNA识别和结合有多种模式,决定于调控蛋白的DNA结合结构域的不同。①螺旋-转角-螺旋基序,两段螺旋被β转角分开,其中一段螺旋为识别螺旋,与暴露在DNA大沟中的碱基对接触结合。②锌指基序,结构域中1个Zn2+与肽链中4个Cys或2个Cys和2个His靠配位键结合形成四面体结构,形成疏水核心和极性表面,其余肽段象手指一样伸出。③亮氨酸拉链基序,蛋白质α螺旋中富含有规律出现的亮氨酸残基的片段,能形成两性α螺旋。螺旋的一侧是以带电荷的极性氨基酸残基(Arg、Gln、Asp)为主,具有亲水性,另一侧为排列成行的非极性亮氨酸残基,具有疏水性,称为亮氨酸拉链区。④螺旋-环-螺旋基序,蛋白质中两个α螺旋的中间被一段非螺旋环分开,两个α螺旋相应面上富含高度保守的疏水氨基酸残基形成二聚体,中间环区由阻碍α螺旋形成的Gly、Pro、Asp 和Ser等连接而成。

2、折叠启动有哪三种假说?答:①疏水塌缩启动折叠:多肽链中的疏水作用力导致肽段中形成疏水簇,再进入折叠中间状态;②二级结构生成启动折叠:折叠早期二级结构的形成快速地限制了肽链可能采取的构象数目;③特殊作用力启动折叠:对蛋白质空间结构稳定有重要作用的化学键,如二硫键,可启动蛋白质的折叠。

3、变性后蛋白质主要变化包括哪些?答:①丧失生物活性;②溶解度和黏度变化;③紫外和荧光光谱变化;④酶的水解速度发生改变。 4、引起蛋白质变性的因素有哪些?

答:①尿素和盐酸胍引起的变性:肽链呈完全的伸展状态,有序的构象变成松散的无序构象;②酸、碱和热引起的变性:保留部分紧密的构象;③有机溶剂引起的变性:螺旋含量增加;④表面活性剂引起的变性:螺旋含量增加,球状蛋白变成杆状。

5、糖蛋白的分类?答:按分布和功能结合原则,分为四类:①黏液糖蛋白;②血清糖蛋白;③结构糖蛋白;④膜糖蛋白。按存在方式,分为三类:①可溶性糖蛋白;②膜结合糖蛋白;③结构糖蛋白。 6、糖链的结构特点有哪些?

答:①微不均一性:具有相同肽顺序的糖蛋白常含有不同结构的糖链,表现在糖基组成、顺序和连接方式上的差异。②组织特异性:同一蛋白在不同的组织中有不同的糖链修饰。如同一哺乳动物的γ-GTP(谷氨酰转肽酶)在肝脏和肾脏中有不同的糖链修饰。③种间特异性:糖链有种间特异性,如在牛和大鼠的糖蛋白中,复杂型N-连接糖链与人不同。 ④发育特异性:在不同的发育时期存在特异性。 7、核酶的功能有哪些?答:主要功能: 催化RNA前体剪接或剪切反应。其它功能:① 催化DNA与RNA的特异水解;② 模板RNA的连接;③ 核苷的转移;④ 核苷酸的磷酸化与脱磷酸化;⑤ 氨基酰-tRNA的合成;⑥ 蛋白质肽键的合成。

8、与蛋白酶相比,核酶有哪些特点?

答:①化学本质。蛋白酶的本质为蛋白质,由20种氨基酸组成,由于氨基酸排列组合的复杂性和侧链基团的相互作用,具有广泛的催化功能。核酶的本质为核酸,只有4种构件分子,以碱基互补方式与底物结合,作用范围较蛋白酶窄。②底物。蛋白酶催化的底物种类繁多,几乎体内所有物质代谢都是在蛋白酶催下下进行的。核酶主要以RNA为底物,即RNA催化RNA。③反应特异性。蛋白酶具有高度特异性,根据对底物的不同要求,分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。核酶具有严格碱基特异性。④催化效率。蛋白酶的催化效率高。核酶的催化效率低。⑤产物。蛋白酶不参与化学反应。大多数核酶为自身催化,既是底物又成为产物。少数为异体催化。

9、核酶的分类?答:有三种分类方法。分类方法Ⅰ:根据催化反应的种类分为4类:①Ⅰ类内含子的自我剪接;②Ⅱ类内含子的自我剪接;③自身催化的剪切型;④异体催化的剪切型。分类方法Ⅱ:根据作用底物分为2类:①自身催化:大多数核酸酶,以自身为底物。②异体催化:少数核酸酶,以异体为底物。分类方法Ⅲ:根据作用机制,分为2类:①剪接型:具有内切核酸酶和连接酶的活性。包括Ⅰ类内含子和Ⅱ类内含子;②剪切型:具有内切核酸酶的活性。包括锤头结构、发夹结构、斧头结构和核糖核酸酶P。

10、什么是基因转录?试述原核生物和真核生物转录之间的差异? 答:基因转录是指以DNA的一条链为模板,按照碱基互补配对原则,合成RNA的过程。 原核生物和真核生物转录之间的差异:(1)原

3

核生物只有一种RNA聚合酶参与转录,而真核生物有三种RNA聚合酶

参与,分别为RNA聚合酶Ⅰ、RNA聚合酶Ⅱ、RNA聚合酶Ⅲ。(2)原核生物中mRNA的转录与翻译几乎是同步进行的,而真核基因转录发生在细胞核(线粒体基因的转录在线粒体内),翻译则在核外进行。(3)启动子不同 原核生物不同启动子间有相当大的同源性,而真核生物各种不同启动子间的差异较大(4))原核生物转录的终止由在几个Us前转录形成茎环,而真核生物靠在转录过程特殊的核酸内切酶切割的序列介导(5)原核生物启动子通常位于基因的上游,而真核生物聚合酶Ⅲ的启动子位于编码区(6)原核生物转录单位常常含有多个基因,而真核生转录单位只含一个基因。

11、细胞信号转导有哪些基本规律?简要解释各种规律? 答:(1)细胞外信号通过第二信使和酶的级联反应得到放大:外界信号通过受体、G蛋白、环化酶和蛋白激酶等逐级放大,最后引起相应的生物学效应。(2)信号的通用性与特异性:多细胞生物是一个统一的整体,不同功能的细胞之间存在着复杂的相互联系和配合,这需要对细胞的功能进行精细和高效的调节,而目前我们所能弄清楚的信号转导途径只有几个,因此细胞信号转导的通用性和特异性具有重要意义。(3)信号转导的激活与失活:信号的转导既有激活机制也有失活机制,并且失活机制比激活机制更重要。首先配体与受体结合激活信息转导后,其失活机制也立即启动。其次胞内存在各种和信号转导效应酶作用相反的酶,可以使发生的信号转导失活。(4)信号转导过程中各种信号系统之间存在着交互作用:胞内信号系统之间交互作用是及其复杂的,在某些情况下,一定的胞外刺激可能主要通过特定的信号系统起作用,但产生的细胞反应不是单一的信号系统所能完成的。(5)细胞对信号既可以快反应也可慢反应:细胞对配体的应答速度有两种,一种是随配体浓度增加而增加;另一种却是爆发式的,甚至是“全或无”式的。

12、蛋白质转运的两条途径是什么?答:一是蛋白质在核糖体上合成过程中转移到内质网,在内质网上合成后,进一步转运到高尔基体和其他部位。二是蛋白质在核糖体上合成后,释放到细胞质中,再有细胞质转运到线粒体、细胞核和过氧化物酶体等。

13、糖链的功能有哪些?答:对蛋白质物理性质的影响(抗变性);对蛋白质构象的影响;增强抗蛋白质水解酶的作用;对蛋白酶前体加工位点的选择起限制作用;对某些蛋白质的生物活性有明显影响;很多糖蛋白的寡糖链可影响糖蛋白在细胞内的分拣和投送。

14、简述σ因子的功能及结构?答:σ因子能增加核心酶与启动子结合的特异性。σ因子的结构分为四个区:1区,该区仅在基本σ因子中存在。2区,是所有σ因子保守性最高的区域,能完成所有σ因子共有的功能。2区可再细分为2.1~2.4共四个亚区。2.1区参与与核心酶的结合,2.4区负责σ因子的标准活性,识别启动子-10区盒。3区,可形成螺旋-转角-螺旋DNA结合结构域。4区,能在启动子识别中发挥重要作用,也可分成亚区,4.2区与启动子-35区盒结合,含有螺旋-转角-螺旋结合结构域,在聚合酶与DNA结合中发挥作用。

15、真核生物RNA聚合酶性质比较。

不敏感 极敏感 敏感 不敏感

注: 对α-鹅膏蕈碱敏感性(毒素

)

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